RT - Journal Article T1 - Interaction between Sorbitol and Hen Egg White Lysozyme: From Dynamics to Structure JF - ISMJ YR - 2016 JO - ISMJ VO - 19 IS - 5 UR - http://ismj.bpums.ac.ir/article-1-831-fa.html SP - 832 EP - 838 K1 - Nuclear Magnetic Resonance (NMR) K1 - Hydrogen deuterium exchange K1 - Osmolyte (sorbitol) K1 - Hen egg white lysozyme AB - زمینه: مطالعه دینامیک مولکولی پروتئین‌ها بر اساس حرکت‌های درون مولکولی برای درک مکانیسم عملکرد پروتئین ضروری است. حرکت‌های درون مولکولی در پروتئین‌ها، نقش بسیار مهمی در فرآیند تاخوردن و همچنین عملکرد آنزیم‌ها بازی می‌کنند. اسمولیت‌ها مولکول‌های آلی هستند که توسط همه موجودات ساخته می‌شوند و تحت شرایط تنش به حفظ پایداری و فعالیت مولکول‌های زیستی کمک می‌کنند. مواد و روش‌ها: در این پژوهش اثر سوربیتول به عنوان افزودنی (اسمولیت) تعدیل کننده بر آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ به‌وسیله طیف‌سنجی رزونانس مغناطیسی هسته تعویض هیدروژن – دوتریوم مطالعه شد. پس از حل کردن آنزیم در محلول حاوی دوتریوم، طیف‌های متعددی در حضور و عدم حضور سوربیتول در بازه زمانی 40 ساعت ثبت شد. طیف‌های دو بعدی TOCSY با اختلاط زمانی 120 میلی‌ثانیه و زمان آسایش 2 ثانیه ثبت شد. آزمایش در دمای 35 درجه و pH برابر با 5/3 انجام شد. یافته‌ها: نتایج نشان دادند که اثر سوربیتول در نقاط مختلفی از ساختار توزیع شده است و بیشتر باقیمانده‌هایی که تحت تأثیر سوربیتول قرار گرفتند در معرض حلال قرار داشتند. محاسبه ثابت سرعت تعویض نشان داد حضور سوربیتول سبب کند شدن حرکت در زنجیره‌های جانبی باقیمانده‌هایی شد که در معرض حلال قرار داشتند. نتایج این تحقیق همچنین نشان داد حضور سوربیتول سرعت تعویض پروتون را کاهش داده است. نتیجه‌گیری: جابه‌جایی‌های شیمیایی در حضور سوربیتول تغییر نکردند در نتیجه می‌توان گفت سوربیتول بدون تغییر ساختار سه بعدی آنزیم و با کاهش پویایی آن، سبب حفظ پایداری ساختار در شرایط تنش می‌گردد. LA eng UL http://ismj.bpums.ac.ir/article-1-831-fa.html M3 10.18869/acadpub.ismj.19.5.832 ER -