[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: صفحه اصلي :: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
:: دوره 19، شماره 5 - ( دوماهنامه طب جنوب 1395 ) ::
جلد 19 شماره 5 صفحات 832-838 برگشت به فهرست نسخه ها
بررسی برهم‌کنش سوربیتول و لیزوزیم به‌وسیله روش رزونانس مغناطیسی هسته (Nuclear Magnetic Resonance): از دینامیک تا ساختار
محمدرضا رمضانی1، حسین نادری‌منش *2، مجید عرفانی‌مقدم1
1- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
2- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران ، Naderman@modares.ac.ir
چکیده:   (740 مشاهده)

زمینه: مطالعه دینامیک مولکولی پروتئین‌ها بر اساس حرکت‌های درون مولکولی برای درک مکانیسم عملکرد پروتئین ضروری است. حرکتهای درون مولکولی در پروتئین‌ها، نقش بسیار مهمی در فرآیند تاخوردن و همچنین عملکرد آنزیم‌ها بازی می‌کنند. اسمولیت‌ها مولکول‌های آلی هستند که توسط همه موجودات ساخته می‌شوند و تحت شرایط تنش به حفظ پایداری و فعالیت مولکول‌های زیستی کمک می‌کنند.

مواد و روش‌ها: در این پژوهش اثر سوربیتول به عنوان افزودنی (اسمولیت) تعدیل کننده بر آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ به‌وسیله طیف‌سنجی رزونانس مغناطیسی هسته تعویض هیدروژن دوتریوم مطالعه شد. پس از حل کردن آنزیم در محلول حاوی دوتریوم، طیف‌های متعددی در حضور و عدم حضور سوربیتول در بازه زمانی 40 ساعت ثبت شد. طیف‌های دو بعدی TOCSY با اختلاط زمانی 120 میلی‌ثانیه و زمان آسایش 2 ثانیه ثبت شد. آزمایش در دمای 35 درجه و pH برابر با 5/3 انجام شد.

یافته‌ها: نتایج نشان دادند که اثر سوربیتول در نقاط مختلفی از ساختار توزیع شده است و بیشتر باقیمانده‌هایی که تحت تأثیر سوربیتول قرار گرفتند در معرض حلال قرار داشتند. محاسبه ثابت سرعت تعویض نشان داد حضور سوربیتول سبب کند شدن حرکت در زنجیره‌های جانبی باقیمانده‌هایی شد که در معرض حلال قرار داشتند. نتایج این تحقیق همچنین نشان داد حضور سوربیتول سرعت تعویض پروتون را کاهش داده است.

نتیجه‌گیری: جابه‌جایی‌های شیمیایی در حضور سوربیتول تغییر نکردند در نتیجه می‌توان گفت سوربیتول بدون تغییر ساختار سه بعدی آنزیم و با کاهش پویایی آن، سبب حفظ پایداری ساختار در شرایط تنش می‌گردد.

واژه‌های کلیدی: رزونانس مغناطیسی هسته، تعویض هیدروژن- دوتریوم، اسمولیت سوربیتول، لیزوزیم سفیده تخم مرغ
متن کامل [PDF 333 kb]   (317 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: فیزیولوژی
دریافت: ۱۳۹۵/۸/۲۷ | پذیرش: ۱۳۹۵/۸/۲۷ | انتشار: ۱۳۹۵/۸/۲۷
فهرست منابع
1. Yang LQ, Sang P, Tao Y, et al. Protein dynamics and motions in relation to their functions: several case studies and the underlying mechanisms. J Biomol Struct Dyn 2014, 32(3): 372-93. [PubMed] [Google Scholar]
2. DuBay KH, Bowman GR, Geissler PL. Fluctuations within folded proteins: implications for thermodynamic and allosteric regulation. Acc Chem Res 2015; 48(4): 1098-105. [PubMed] [Google Scholar]
3. Aioanei D, Lv S, Tessari I, et al. Single-molecule-level evidence for the osmophobic effect. Angew Chem Int Ed Engl 2011; 50(11): 4394-7. [PubMed] [Google Scholar]
4. Timasheff SN. Protein-solvent preferential interactions, protein hydration, and the modulation of biochemical reactions by solvent components. Proc Natl Acad Sci USA 2002; 99(15): 9721-6. [PubMed] [Google Scholar]
5. Finney JL, Poole PL. Solvent effects on the structure, dynamics and activity of lysozyme. J Biosci 1985; 8(1-2): 25-35. [Google Scholar]
6. Knubovets T, Osterhout JJ, Connolly PJ, et al. Structure, thermostability, and conformational flexibility of Hen Egg-White Lysozyme dissolved in glycerol. Biochemistry 1999; 96(4): 1262-7. [PubMed] [Google Scholar]
7. Vogtt K, Winter R. Pressure-assisted cold denaturation of hen egg white lysozyme: the influence of co-solvents probed by hydrogen exchange nuclear magnetic resonanc. Braz J Med Biol Res 2005; 38(8): 1185-93. [PubMed] [Google Scholar]
8. Clark J, Itzhaki LS. Hydrogen exchange and protein folding. Curr Opin Struct Boil 1998; 8(1): 112-8. [PubMed] [Google Scholar]
9. Li R, Woodward C. The hydrogen exchange core and protein folding. Protein Sci 1999; 8(8): 1571-90. [PubMed] [Google Scholar]
10. Chung EW, Nettleton EJ, Morgan CJ, et al. Hydrogen exchange properties of proteins in native and denatured states monitored by mass spectrometry and NMR. Protein Sci 1997; 6(6): 1316-24. [PubMed] [Google Scholar]
11. Foord RL, Leather barrow RJ. Effect of osmolytes on the exchange rates of backbone amide protons in proteins. Biochemistry 1998; 37(9): 2969-78. [PubMed] [Google Scholar]
12. Maity H, Lim WK, Rumbley JN, et al. Protein hydrogen exchange mechanism: Local fluctuations. Protein Sci 2003; 12(1): 153-60. [PubMed] [Google Scholar]
13. Back JF, Oakenfull D, Smith MB. Increased thermal stability of proteins in the presence of sugars and polyols. Biochemistry 1979; 18(23): 5191-6. [PubMed] [Google Scholar]
14. Buck M, Boyd J, Redfield C, et al. Structural determinants of protein dynamics: analysis of 15N NMR relaxation measurements for main-chain and side-chain nuclei of hen egg white Lysozyme. Biochemistry 1995; 34(12): 4041-55. [PubMed] [Google Scholar]
15. Combes D, Graber M, Ye WN. Stabilizing effects of polyhydric alcohols. Influence of the enzyme. Ann N Y Acad Sci 1990; 613: 559-63. [PubMed] [Google Scholar]
16. Shimaki N, Hamaguchi K. Interaction of alcohols with lysozyme. I. Studies on circular dichroism. J Biochem 1970; 68(6): 785-94. [PubMed] [Google Scholar]
17. Redfield C, Dobson CM. Sequential 1H NMR assignments and secondary structure of hen egg white lysozyme in solution. Biochemistry 1988; 27(1): 122-36. [PubMed] [Google Scholar]
18. Baharloei M , khodabandeh S. Assessment of hemolytical activity of proteins from tentacles of sea anemone, Stichodactyla haddoni. Iran South Med J 2016, 19(1); 27-36. (Persian) [Google Scholar]
19. Amini Khoei Z. Venoms and medicinal properties of cnidarians. Iran South Med J 2015; 18(4): 898-916. (Persian) [Google Scholar]
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

کد امنیتی را در کادر بنویسید >



DOI: 10.18869/acadpub.ismj.19.5.832


XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Ramezani M R, Naderi Manesh H, Erfani Moghadam M. Interaction between Sorbitol and Hen Egg White Lysozyme: From Dynamics to Structure. Iran South Med J. 2016; 19 (5) :832-838
URL: http://ismj.bpums.ac.ir/article-1-831-fa.html
رمضانی محمدرضا، نادری‌منش حسین، عرفانی‌مقدم مجید. بررسی برهم‌کنش سوربیتول و لیزوزیم به‌وسیله روش رزونانس مغناطیسی هسته (Nuclear Magnetic Resonance): از دینامیک تا ساختار. طب جنوب. 1395; 19 (5) :832-838

URL: http://ismj.bpums.ac.ir/article-1-831-fa.html

دوره 19، شماره 5 - ( دوماهنامه طب جنوب 1395 ) برگشت به فهرست نسخه ها
دانشگاه علوم پزشکی بوشهر، طب جنوب ISMJ

Iranian South Medical Journal is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License which allows users to read,
copy, distribute and make derivative works for non-commercial purposes from the material, as long as the author of the original work is cited properly

Copyright © 2017, Iranian South Medical Journal| All Rights Reserved

Persian site map - English site map - Created in 0.801 seconds with 809 queries by yektaweb 3461